درس النشاط الإنزيمي وعلاقته ببنية الإنزيم PDF. المجال التعلمي التخصص الوظيفي للبروتينات. الوحدة التعلمية النشاط الإنزيمي للبروتينات. دروس العلوم الطبيعية للسنة 3 ثانوي شعبة علوم تجريبية.
لتحميل درس النشاط الإنزيمي وعلاقته ببنية الإنزيم PDF أنقر على زر - تحميل -
 |
| النشاط الإنزيمي وعلاقته ببنية الإنزيم |
1- دراسة حركية التفاعلات الإنزيمية باستخدام ExAO :
تم اختيار
إنزيم غلوكوز أكسيداز Glucose Oxidase لهذه الدراسة، وهو إنزيم يحفز أكسدة الغلوكوز أكسدة مقتصدة بواسطة
الاكسجين إلى حمض غلوكونيك Acide
Gluconique.
يمكن تتبع
حركية التفاعلين السابقين باستخدام لاقط خاص بالأكسجين.
التجربة 1:
دراسة تغيرات تركيز O2 بدلالة الزمن
في غياب وفي وجود الإنزيم:
الوثيقة 3 ص 63:
1) تحليل وتفسير المنحنيين:
من 0 إلى 30 ثا (قبل إضافة الإنزيم):
يبقى تركيز
الأكسجين في الوسط ثابتا، وذلك دلالة على عدم حدوث التفاعل لغياب الإنزيم.
من 30 إلى 45 ثا (بعد إضافة الإنزيم):
نلاحظ تناقصا
سريعا في تركيز الأكسجين وذلك لاستهلاكه في التفاعل.
من 45 إلى 180 ثا:
تتناقص سرعة
التفاعل تدريجيا حتى تحقق أدنى سرعة ممكنة، وذلك بسبب التناقص السريع لتركيز الـ O2 في الوسط.
2) الاستنتاج:
الاستنتاج
|
يقوم إنزيم
غلكوز أكسيداز بتسريع تفاعل اكسدة الغلوكوز بواسطة الأكسجين.
|
التجربة 2:
الوثيقة 5 ص 64
1) تحليل وتفسير المنحنى بعد الحقن الثاني:
بعد الحقن الثاني لنفس كمية الغلوكوز تم الحصول على نفس المنحنى
البياني المُتحصل عليه بعد الحقن الأول.
نسجل في البداية
تناقصا سريعا في تركيز الأكسجين في الوسط يتبع - ابتداء من الدقيقة 7- بتناقص
بطيء.
2) الاستنتاج:
الاستنتاج
|
بما أننا
تحصلنا على نفس المنحنى البياني بعد حقن نفس الكمية من مادة التفاعل للمرة
الثانية دون إضافة أي كمية جديدة من الإنزيم فإننا نستنتج ما يلي:
يؤدي الإنزيم
عمله دون ان يتأثر بالمتفاعلات والنتواتج.
E + S à ES à E + P
|
التجربة 3:
دراسة تغيرات السرعة الابتدائية للتفاعل الإنزيمي بدلالة تركيز مادة التفاعل:
الوثيقة 6 ص 64:
بقياس تغير سرعة التفاعل الإنزيمي في شروط ثابتة من
الحرارة وحموضة الوسط وتركيز الإنزيم.
المتغير الوحيد هو: تركيز مادة التفاعل في الوسط.
تم الحصول على
النتائج الموضحة في الوثيقة.
1) رسم منحنى تغيرات سرعة التفاعل بدلالة تركيز
مادة التفاعل:
التحليل والتفسير:
يمثل المنحنى البياني عن تغيرات سرعة
التفاعل الإنزيمي بدلالة تركيز مادة التفاعل S في الوسط.
[1-300 μmol [ :
تزداد سرعة التفاعل الإنزيمي تبعا
لزيادة تركيز S
(تتناسب سرعة التفاعل الإنزيمي طرديا مع تركيز S
في الوسط).
يرجع ذلك لكون عدد جزيئات الإنزيم أكثر
من عدد جزيئات مادة التفاعل (بعض جزيئات الإنزيم غير مشبعة بمادة التفاعل S
فهي لا تعمل).
300 μmol :
تصبح كل جزيئات الإنزيم مشبعة بمادة التفاعل (تعمل في نفس الوقت) لذلك تصل
سرعة التفاعل الإنزيم إلى أقصى سرعة ممكنة 33.5
mg/L/min
] 300-600 μmol ] :
تبقى
سرعة التفاعل الإنزيمي أعظمية لا تتأثر بزيادة تركيز مادة التفاعل في الوسط، وذلك
لأن جميع جزيئات الإنزيم مشبعة بمادة التفاعل (تعمل في نفس الوقت).
الاستنتاج
|
في التراكيز
العالية من مادة التفاعل تصبح سرعة التفاعل الإنزيم ثابتة أعظمية، لتشبع جميع
جزيئات الإنزيم بمادة التفاعل.
|
التجربة 4:
دراسة تغيرات تركيز الاكسجين في وجود الغلوكوز أو الفراكتوز:
الوثيقة 6 ص 65:
التفسير: عدم
استهلاك الأكسجين يعني عدم حدوث تفاعل.
في الحالة الفراكتوز:
يدل ثبات تركيز الأكسجين في وجود الفراكتوز وإنزيم غلوكوز
أكسيداز على عدم حدوث أي تفاعل.
يرجع ذلك لعدم تعرف إنزيم غلوكوز أكسيداز على الفراكتوز
كمادة التفاعل بالرغم من أن الصيغة الكيميائية العامة للفراكتوز مطابقة للصيغة
الكيميائية العامة للجلوكوز.
الاستنتاج
|
الإنزيم نوعي
بالنسبة لمادة التفاعل. (الإنزيم متخصص على نوع محدد بدقة من مواد التفاعل).
|
2- النماذج الجزيئية للإنزيم ومادة التفاعل:
الوثيقة 7 ص 65:
1) تبين هذه الوثيقة ولا سيما الشكلين ب - ج وجود تكامل
بنيوي بين مادة التفاعل وجزء صغير من الإنزيم هو موقع ارتباط مادة التفاعل.
2) عند التراكيز العالية لمادة التفاعل:
- هناك عدد محدود من مواقع الارتباط. عند تشبعها جميعا في نفس
الوقت بمادة التفاعل، تصل سرعة التفاعل الإنزيمي إلى أقصاها.
- بناء على ما سبق فإن الفرضية المقترحة في التجربة (3)
محققة.
- التسمية المقترحة لموقع ارتباط مادة التفاعل مع الإنزيم: الموقع الفعال.
الموقع الفعال
|
- هو جيب أو تجويف
صغير على سطح الإنزيم، ويمثل المنطقة النشطة من الإنزيم.
- يتشكل الموقع
الفعال للإنزيم نتيجة اقتراب أجزاء متباعدة من السلسلة البيبتيدية من بعضها
البعض بعد انطوائها واكتسابها للبنية الثالثية وأحيانا الرابعية.
- يتضمن
الموقع الفعال منطقتين هما:
منطقة التثبيت:
وهي منطقة
ارتباط مادة التفاعل او منطقة التعرف على مادة التفاعل. تتكون من أحماض أمينية
تسمح بتثبيت مادة التفاعل.
منطقة التنشيط (التحفيز):
تتكون من
أحماض أمينية تشكل روابط مؤقتة مع مادة التفاعل، تسمح هذه الروابط بتحويل مادة
التفاعل S
إلى نواتج P.
|
يمكن للجزيء
الواحد من الإنزيم أن يحتوي على أكثر من موقع فعال واحد. مثلا بعض الإنزيمات تحتوي
على موقعين إما متشابهين أو مختلفين.
3- العلاقة بين الإنزيم ومادة التفاعل:
الوثيقة 8 ص 68:
1) المقارنة بين شكل الإنزيم ومادة التفاعل في الشكلين (أ) و (ب) قبل وبعد الارتباط بمادة التفاعل:
معايير المقارنة
|
الشكل (أ)
|
الشكل (ب)
|
الشكل قبل
الارتباط
|
تكامل بنيوي بين S والموقع الفعال في الإنزيم
|
لا يوجد تكامل بنيوي بين S والموقع الفعال في الإنزيم
|
أثناء الارتباط
|
/
|
تكامل بنيوي بين S والموقع الفعال في الإنزيم
المتحور E’
|
بعد الارتباط
|
تكامل
بين S و P
لا يوجد
تكامل بين E و P
|
لا يوجد
تكامل بين بين S و E وبين P و E
|
الاستنتاج
|
يوجد نوعان
من التكامل بين الإنزيم ومادة التفاعل:
الحالة أ: تكامل مسبق
هنالك تكامل
بنيوي بين شكل مادة التفاعل وشكل الموقع الفعال حتى في غياب مادة التفاعل.
الحالة ب: تكامل محفز
- في غياب
مادة التفاعل لا يوجد أي تكامل بنيوي بين مادة التفاعل والموقع الفعال للإنزيم.
- باقتراب مادة التفاعل من الإنزيم، يغير الإنزيم من شكله
وبنيته الفراغية بما يجعل الموقع الفعال مكملا للشكل الفراغي لمادة التفاعل.
- بانفصال النواتج
عن الإنزيم المتحور E’، يستعيد هذا الأخير شكله الإبتدائي E.
|
أنماط التفاعلات الإنزيمية:
توجد أنماط مختلفة من التفاعلات
الإنزيمية هي:
تفاعلات التحويل: مثل التفاعلات أ - ب -
ج
تنشط هذه التفاعلات بواسطة إنزيمات
الاكسدة والإرجاع، إنزيمات الفصل وإنزيمات النقل
تفاعلات الهدم (التفكيك): مثل التفاعل -
د -
تتم هذه التفاعلات تحت إشراف إنزيمات
مختلفة من أشهرها - إنزيمات التحليل المائي - مثل: البروتياز، البيبتيداز،
الريبونيوكلياز والإنزيمات الهاضمة عموما.
تفاعلات التركيب (الربط او البناء): مثل
التفاعل - و -
هي تفاعلات تشر ف عليها إنزيمات البناء
مثل ADNp ، ARNp، إنزيمات
التنشيط (عملية الترجمة).
- هذه التفاعلا
تحتاج إلى طاقة.
التفاعل الذي
يشرف عليه إنزيم غلوكوز أكسيداز هو أقرب إلى النموذج - ج -
أما التفاعل الذي
يشرف عليه إنزيم كتلاز فهو أقرب إلى النموذج - د -
شكرا
ردحذف